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热休克蛋白是细胞在应激条件下产生的一类蛋白质,与细胞的许多病理和生理过程相关。近年来对热休克蛋白(HSP)的研究大多专注于心肌和骨骼肌方面,表明热休克蛋白在运动过程中也起着重要的作用。但研究HSP在肝脏表达的文献很少,该丈总结已有的相关研究。综述运动与肝脏热休克蛋白的相互关系及其作用,为运动与热休克蛋白关系的研究提供一些思路。提出其潜在的研究价值。 相似文献
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杨立新 《赤峰学院学报(自然科学版)》2005,21(3):33-35
多种应激因素如热应激、缺血、血流动力学变化都能引起细胞内代谢异常、细胞骨架紊乱等一系列的病理改变,同时细胞亦相应合成一系列分子量不同的热休克蛋白分子.研究表明,热休克蛋白通过其分子伴侣功能,对细胞产生保护作用.近年来的研究发现,在心肌缺血再灌注、缺血预适应、心肌顿抑等病理生理条件下,热蛋白作用均参于了对心肌细胞的保护作用,减轻了对心肌的损伤. 相似文献
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1962年Ritossa发现,超常温的环境会使果蝇唾液腺染色体发生蓬松现象,并有基因转录活性产生,他称此现象为热休克反应(HSR)。1974年Tissieres发现,热休克反应期间,细胞正常的蛋白质合成被抑制,却合成一组特殊的蛋白质,他称之为热休克蛋白(HSP)。目前认为,除高热之外的其它各种物理、化学刺激,也可诱导细胞发生HSR和产生HSP。因此HSR和HSP又被称为应激反应和应激蛋白。 一、热休克蛋白的分类与生物学特性 相似文献
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热休克蛋白研究进展 总被引:1,自引:0,他引:1
郑光宇 《喀什师范学院学报》2003,24(6):56-59
热休克蛋白是细胞内高度保守的,而且最丰富的一类蛋白。作为分子伴侣,热休克蛋白参与蛋白的折叠与去折叠、装配、运输和降解.近年来研究发现,热休克蛋白中的一些成员,例如HSP70、HSP90和gp96,可以将与之结合的抗原肽递呈给MHCⅠ类分子,并激活特异性CTL。 相似文献
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《实验室研究与探索》2017,(1)
双向电泳技术是当前蛋白质组学研究中的重要技术。设计"双向电泳检测热休克处理对细菌蛋白表达谱的影响"的实验,以PGEX-4T-2大肠杆菌中可溶性总蛋白为研究对象,采用双向电泳技术筛选热休克处理后有差异表达的蛋白。实验获得了稳定性较高、分辨率和重复性较好的电泳图谱,建立了一种适于本科实验教学的双向电泳技术体系。通过该实验,学生可以掌握双向电泳技术的基本原理、实验方法以及蛋白提取的一般思路与方法。 相似文献
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肿瘤拒绝抗原gp96属于热休克蛋白家族,具有多个功能结构域,分子进化非常保守,主要定位于内质网。gp96通过与特异的抗原肽结合能诱导特异性细胞免疫,Gp96-抗原肽复合物激活APC细胞需要受体的介导。目前gp96-抗原肽在肿瘤的治疗中得到了应用,随着对它研究的深入,将会为治疗肿瘤带来新的革命。 相似文献
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热休克蛋白70生物学功能研究的新进展 总被引:9,自引:0,他引:9
<正> 热休克蛋白(heat shock protein,HSP)是所有原核细胞和真核细胞在高温或应激情况下所产生的一组具有高度保守性的蛋白质,又称应激蛋白(stress protein).应激刺激包括环境方面的刺激(紫外线、热休克、重金属和氨基酸等)、病理方面的刺激(病毒感染、细菌感染、寄生虫感染、发热、炎症、肿瘤或自身免疫等)和生理方面的刺激(生长因子、细胞分化、激素刺激或组织发育等)均可诱导细胞内HSP合成增加.根据HSP分子量不同,HSP分为HSP90、HSP70、HSP60和小分子量HSP等四个家族,此外还有分子量100~110KD而性质不同与上述家族的大分子HSP.HSP70在正常细胞中水平较低,在应激状态下显著升高[1].HSP70不仅参与许多正常生理活动(如分子伴侣作用),而且与一些疾病密切相关(如肿瘤). 相似文献
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为了阐明肠淋巴循环在出血性休克发生、发展和转归中的作用,应用wistar大鼠45只,分3组观察休克及补液过程中,肠淋巴流量及其蛋白含量的变化.结果表明,放血前,肠淋巴总流量为0.3±0.02ml/30min,淋巴蛋白浓度为3.30±0.13g/100ml,淋巴蛋白输出量为3.6±0.1mg/10min,无组间差异。休克早期,肠淋巴流量和淋巴蛋白输出量显著降低(P<0.001)P 0.休克晚期降低更为显著;淋巴蛋白浓度休克晚期才低于对照组。回输血液及输入生理盐水,肠淋巴流量且急升高,自补液20min起,肠淋巴流量相当于放血前及对照组的3—5倍,淋巴蛋白出量自输血后2min起恢复正常,输血后30min显著高于休克前,但停止补液后又降低.提示出血性休克及补液时淋巴液及其蛋白的变化,对休克的发展和康复具有一定的意义。 相似文献
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《教育教学论坛》2015,(47)
本文为研究热休克蛋白60(HSP60)在枸杞多糖(LBPs)神经保护中的作用机制,采用的方法是培养小胶质细胞株BV2,实验分对照组、阳性对照组(细菌脂多糖,LPS)、实验组(LBPs)。应用western-blot检测LBPs对LPS激活的BV2细胞HSP60和Toll样受体4(TLR-4)的影响,ELISA方法检测LBPs对HSP60释放和细胞因子产生的作用。结果显示,LPS组中HSP60和TLR-4的表达及TNF-α和IL-1β的释放都比对照组显著增加,加入LBPs后,这些因子的水平都明显降低。由此得出结论,LBPs可能通过HSP60-TLR-4途径阻止小胶质细胞的活化而发挥神经保护作用。 相似文献
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用快速蛋白液相色谱系统并结合ConA-Sepharose柱,建立了从人肺癌组织中分离纯化热休克蛋白70(HSP70)的方法,分离得到的蛋白经过聚丙烯酰胺凝胶电泳和免疫印迹法鉴定,结果表明该蛋白为HSP70;并且通过Brad-ford标准曲线法对蛋白进行定量,计算出HSP70的得率为:每克湿重肺癌组织可纯化得到约53.2μg HSP70。 相似文献
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内毒素休克是临床常见的急危重症 ,尽管它的提出已有一个多世纪 ,但人类对内毒素休克尚未找到有效的治疗方法 ,其病死率仍高达 50 %左右[1 ,2 ] 。因此 ,内毒素休克仍是国内外学者研究的热点课题之一。内毒素是指存在于革兰氏阴性细菌 (Gram -neg ativebacteria,GNB )细胞壁外膜中的脂多糖(lipopolysaccharide,LPS)成分 ,由O特异多糖、核心多糖和类脂A三部分组成。类脂A是其生物活性中心。现普遍认为 ,LPS是介导内毒素休克的重要启动因子 ,通过其结合受体或调节蛋白的作用 ,激活单核巨噬细胞及其它各类细胞如内皮细胞、中性粒细胞等 ,… 相似文献