嗪草酮与牛血清白蛋白的荧光作用研究

用荧光光谱法研究嗪草酮与牛血清白蛋白的结合反应,显示嗪草酮能强烈的猝灭牛血清白蛋白的荧光强度。当嗪草酮的浓度为2×10-5～3.2×10-4mol/L时,荧光猝灭程度与嗪草酮浓度呈线性关系,其线性方程为I=3.44167+0.8885C,相关系数r=0.9926,检出限为6.26×10-7mol/l。用该方法对嗪草酮进行了实际样品中其含量测定。并且测定了该反应的结合常数和结合位点数。给出了在实际生产中对农药嗪草酮使用的指导意见。     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法,在室温和生理p H下研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.研究表明:芦丁可猝灭牛血清白蛋白的荧光,结合时间的长短对芦丁和牛血清白蛋白的相互作用有影响,时间越长,荧光强度降低越快,通过计算其猝灭常数Ksv=7.494×10⁴L/mol可知,主要猝灭机制为静态猝灭.     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法,在室温和生理p H下研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.研究表明:芦丁可猝灭牛血清白蛋白的荧光,结合时间的长短对芦丁和牛血清白蛋白的相互作用有影响,时间越长,荧光强度降低越快,通过计算其猝灭常数Ksv=7.494×10⁴L/mol可知,主要猝灭机制为静态猝灭.     

荧光光谱法研究盐酸青藤碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究黄豆苷原与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法在pH7.4的PBS中研究了黄豆苷原（Daidzein,Da）与牛血清白蛋白（bovine serum albu-min,BSA）的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L.mol-1,5.70×104L.mol-1,5.29×104L.mol-1和5.69×104L.mol-1.焓变为0.2969 kJ.mol-1,熵变为91.78为J.mol-1.K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究对于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱（三维荧光、时间驱动模式）和紫外一可见吸收光谱研究了芦丁（Rutin）与牛血清白蛋白（BSA）间的相互作用,讨论了药物对BSA构象的影响,证实了二者间相互作用为单一的动态猝灭过程,求出了猝灭常数,并依据能量转移理论确定了药物与蛋白质相互作用的最近距离。     

拉米夫定与牛血清白蛋白的作用机制

用荧光和紫外光谱法研究Tris-HCl缓冲溶液中拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)作用机制.测定了不同温度下拉米夫定对BSA的荧光猝灭光谱,并对其猝灭机制进行了讨论,认为拉米夫定对BSA的猝灭为静态猝灭;运用位点结合模型,计算得到298K时拉米夫定与BSA结合常数KA为1.79×105L.mol-1和结合位点数n为1.04,说明二者存在一定相互作用,其作用力主要为氢键或范德华力;根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,求得拉米夫定在BSA上距色氨酸残基的距离r为2.21nm;最后通过同步荧光光谱发现拉米夫定对BSA构象产生了一定的影响.     

荧光光谱法研究间-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

文章采用荧光光谱技术研究了在不同的酸度和温度条件下,间-硝基苯胺与牛血清白蛋白间的相互作用机制.采用荧光猝灭法讨论了不同pH条件下邻硝基苯胺与牛血清白蛋白间的猝灭类型,计算了不同温度和pH条件下的结合常数,并根据热力学参数确定了其主要结合作用力的类型.研究结果表明,间-硝基苯胺对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,符合静态猝灭机理,二者之间的结合作用力主要是范德华力.     

荧光光谱法研究磺脲类降糖药物与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了模拟生理条件下磺脲类降糖药物格列美脲、格列本脲与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:格列美脲、格列本脲均对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭机理均为静态猝灭.根据不同温度(298/297,302,310K)下格列美脲、格列本脲与BSA作用的荧光强度,由修正的Stern-Volmer方程计算了二者与BSA反应的结合常数,其值分别为2.239×105,1.857×105,1.247×105 L·mol-1和1.549×105,0.825 2×105,0.386 5×105 L·mol-1.根据van’t Hoff方程计算了反应的热力学参数,并讨论了格列美脲、格列本脲与BSA的主要作用力类型,其结果表明二者与BSA间的作用主要为氢键和范德华力.     

盐酸蒽诺沙星与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法研究了盐酸葸诺沙星与牛血清白蛋白的结合反应,测定了该反应的结合常数,结合点位数及热力学参数。并确定了分子间的作用力性质;根据非辐射能量转换机制,确定了盐酸蒽诺沙星-牛血清白蛋白间的结合距离。采用同步荧光技术考察了盐酸蒽诺沙星对牛血清白蛋白构象的影响。     

荧光光谱研究CBAP与人血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了不同温度下4-(2-羧基苯偶氮)-连苯三酚(CBAP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,CBAP对HSA的荧光猝灭属静态猝灭.通过288、293、298 K时的荧光猝灭,得出CBAP与HSA的结合常数K分别为1.62×106,3.97×105和3.56×105,结合位点数n=0.92(平均值).据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出CBAP与HSA的结合距离r=1.44 nm,由热力学参数焓变和熵变,推断两者反应时氢键和范德华力可能起主要作用.运用同步荧光和三维荧光技术分析了CBAP对HSA构象的影响,表明CBAP的加入改变了HSA中酪氨酸残基和色氨酸残基的构象.     

嘧啶酮衍生物和牛血清白蛋白的荧光光谱研究

利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明：嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的.     

姜黄素-嘧啶酮衍生物与BSA相互作用的研究

在模拟生理酸度(pH=7.4)的条件下,利用荧光猝灭法研究姜黄素嘧啶酮衍生物6-(4-羟基-3-甲氧基苯)-4-((1Z,3E)-羟基-4-(4-羟基-3-甲氧基苯)-1,3-丁二烯-1-基)嘧啶-2(1H)-硫酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明:该药物分子对BSA有强的荧光猝灭作用,其猝灭机理是静态猝灭为主;该药物分子与BSA结合位点数约为1,且其结合能力优于姜黄素;运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS)均小于0,可知药物分子与BSA的相互作用力主要是氢键和范德华作用力.     

荧光法研究司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用

在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm．     

荧光光谱法研究水杨酸和牛血清白蛋白之间的相互作用

应用荧光光谱法研究了水杨酸和牛血清白蛋白(BsA)分子间的相互作用.研究表明水杨酸可猝灭BsA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移.水杨酸和BSA分子间的结合常数为6.06×104L/mol,结合数1.08.