芦丁与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法,在室温和生理p H下研究了芦丁与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.研究表明:芦丁可猝灭牛血清白蛋白的荧光,结合时间的长短对芦丁和牛血清白蛋白的相互作用有影响,时间越长,荧光强度降低越快,通过计算其猝灭常数Ksv=7.494×10⁴L/mol可知,主要猝灭机制为静态猝灭.     

芦丁与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱（三维荧光、时间驱动模式）和紫外一可见吸收光谱研究了芦丁（Rutin）与牛血清白蛋白（BSA）间的相互作用,讨论了药物对BSA构象的影响,证实了二者间相互作用为单一的动态猝灭过程,求出了猝灭常数,并依据能量转移理论确定了药物与蛋白质相互作用的最近距离。     

嗪草酮与牛血清白蛋白的荧光作用研究

用荧光光谱法研究嗪草酮与牛血清白蛋白的结合反应,显示嗪草酮能强烈的猝灭牛血清白蛋白的荧光强度。当嗪草酮的浓度为2×10-5～3.2×10-4mol/L时,荧光猝灭程度与嗪草酮浓度呈线性关系,其线性方程为I=3.44167+0.8885C,相关系数r=0.9926,检出限为6.26×10-7mol/l。用该方法对嗪草酮进行了实际样品中其含量测定。并且测定了该反应的结合常数和结合位点数。给出了在实际生产中对农药嗪草酮使用的指导意见。     

荧光光谱法研究间-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

文章采用荧光光谱技术研究了在不同的酸度和温度条件下,间-硝基苯胺与牛血清白蛋白间的相互作用机制.采用荧光猝灭法讨论了不同pH条件下邻硝基苯胺与牛血清白蛋白间的猝灭类型,计算了不同温度和pH条件下的结合常数,并根据热力学参数确定了其主要结合作用力的类型.研究结果表明,间-硝基苯胺对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,符合静态猝灭机理,二者之间的结合作用力主要是范德华力.     

荧光光谱法研究磺脲类降糖药物与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了模拟生理条件下磺脲类降糖药物格列美脲、格列本脲与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:格列美脲、格列本脲均对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭机理均为静态猝灭.根据不同温度(298/297,302,310K)下格列美脲、格列本脲与BSA作用的荧光强度,由修正的Stern-Volmer方程计算了二者与BSA反应的结合常数,其值分别为2.239×105,1.857×105,1.247×105 L·mol-1和1.549×105,0.825 2×105,0.386 5×105 L·mol-1.根据van’t Hoff方程计算了反应的热力学参数,并讨论了格列美脲、格列本脲与BSA的主要作用力类型,其结果表明二者与BSA间的作用主要为氢键和范德华力.     

荧光光谱法研究盐酸青藤碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究黄豆苷原与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法在pH7.4的PBS中研究了黄豆苷原（Daidzein,Da）与牛血清白蛋白（bovine serum albu-min,BSA）的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L.mol-1,5.70×104L.mol-1,5.29×104L.mol-1和5.69×104L.mol-1.焓变为0.2969 kJ.mol-1,熵变为91.78为J.mol-1.K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究对于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.     

Al(Ⅲ)存在下诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用

在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了诺氟沙星(NFLX)与牛血清白蛋白(BSA)以及铝(Ⅲ)存在下NFLX与BSA相互作用的光谱特性.结果表明:诺氟沙星和铝(Ⅲ)都可以使牛血清白蛋白荧光猝灭,NFLX和BSA之间有很强的结合作用,且铝(Ⅲ)存在时,NFLX与BSA的结合作用有所增强,结合常数和结合位点数均随铝(Ⅲ)浓度增大而增大.通过对铝(Ⅲ)、NFLX和BSA结合反应的研究,进一步探讨了NFLX、Al (Ⅲ)在生物体内与蛋白质相互作用的机理.     

牛血清白蛋白和苯甲酸钠相互作用的荧光光谱研究

利用荧光光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)与苯甲酸钠(SB)的相互作用,结果表明,随着苯甲酸钠浓度的增加,BSA荧光强度逐渐减弱。二者以1:1的结合比结合,考察了不同pH、离子强度、不同金属离子,表面活性剂的条件下,苯甲酸钠与BSA的结合情况。     

酞菁铁Ⅱ与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

研究酞菁铁Ⅱ与牛血清白蛋白的相互作用,测定了二者相互作用的荧光光谱和紫外可见光谱.荧光光谱分析表明,随着酞菁铁Ⅱ浓度的增加,后者在345 nm处荧光有规律的发生猝灭现象.根据Stern-Vo Lmer方程可以计算得到两者相互作用的猝灭常数为1.25×104,结合位点数为1.由紫外可见光谱可知,随着酞菁铁Ⅱ浓度的增加,牛血清白蛋白在210 nm处吸光度有所上升,峰位发生红移.     

荧光法研究司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用

在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm．     

荧光光谱研究CBAP与人血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了不同温度下4-(2-羧基苯偶氮)-连苯三酚(CBAP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,CBAP对HSA的荧光猝灭属静态猝灭.通过288、293、298 K时的荧光猝灭,得出CBAP与HSA的结合常数K分别为1.62×106,3.97×105和3.56×105,结合位点数n=0.92(平均值).据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出CBAP与HSA的结合距离r=1.44 nm,由热力学参数焓变和熵变,推断两者反应时氢键和范德华力可能起主要作用.运用同步荧光和三维荧光技术分析了CBAP对HSA构象的影响,表明CBAP的加入改变了HSA中酪氨酸残基和色氨酸残基的构象.     

荧光光谱法研究芥子碱与人血清蛋白的相互作用

在模拟生理条件下(pH=7.4),采用荧光光谱法研究了芥子碱与人血清蛋白(HSA)的相互作用。结果表明芥子碱可以使人血清蛋白的内源荧光发生猝灭。根据Stern-Volmer方程计算得到不同温度下的荧光猝灭常数,在296～303 K温度范围为静态猝灭,303~310 K为动态猝灭;由Lineweaver-Burk双倒数方程得出不同温度下芥子碱和HSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n),并计算得到其荧光猝灭的吉布斯自由能(G)和熵值(S),其结果表明芥子碱与人血清蛋白的作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发反应。在296~303 K时两者凭借氢键和范德华力进行结合,在303~310 K温度范围两者的主作用力为疏水作用。     

头孢匹胺钠与牛血清白蛋白的相互作用

通过各种光谱方法研究头孢匹胺钠(CPS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明:CPS通过静态猝灭机理来猝灭BSA的荧光.在最佳条件下,计算了不同温度的Stern-Volmer猝灭常数,双分子猝灭常数,结合位点数和结合常数等.对于CPS,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有负协同作用.CPS对BSA构象产生影响.该研究为头孢匹胺钠的临床研究提供一定的参考依据.     

荧光染料探针与牛血清白蛋白作用机理的研究

用荧光光谱法和UV光谱法,研究染料荧光素、铬黑T、结晶紫（Crystal Violet）与牛血清白蛋白（BSA）的作用,可以给出它们在不同结合数下的生成常数,求出它们的能量转移效率、给体-受体之间的距离,进而得知一些小分子染料与蛋白质结合后所引起染料或蛋白质光谱特性的变化.因此,这些小分子染料可作为蛋白质的探针,从分子水平的角度研究蛋白质与小分子相互作用的机理,从而为生命科学研究以及药物研究提供有价值的信息.     

嘧啶酮衍生物和牛血清白蛋白的荧光光谱研究

利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明：嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的.     

荧光光谱法研究水杨酸和牛血清白蛋白之间的相互作用

应用荧光光谱法研究了水杨酸和牛血清白蛋白(BsA)分子间的相互作用.研究表明水杨酸可猝灭BsA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移.水杨酸和BSA分子间的结合常数为6.06×104L/mol,结合数1.08.