头孢他美酯的合成研究

目的：优化头孢他美酯的合成路线．方法：以3-去乙酰氧基-7-氨基头孢烷酸（7-ADCA）为原料,先与AE-活性酯缩合生成头孢他美,再和特戊酰碘甲酯进行酯化得到头孢他美酯．结果与结论：所制得的产品质量好,产率达88．4％．本方法操作简便,适于工业化生产．     

Cu（Ⅱ）与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

利用荧光光谱技术,从分子水平上研究了模拟生理条件下Cu2＋与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。实验结果表明,Cu2＋使得内部疏水区域的色氨酸（Trp）等芳香环氨基酸逐步暴露出来,在荧光光谱中表现为BSA内源荧光的猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。Cu2＋与BSA的结合常数为8.73×104,结合比为1：1。     

荧光光谱法研究水杨酸和牛血清白蛋白之间的相互作用

应用荧光光谱法研究了水杨酸和牛血清白蛋白(BsA)分子间的相互作用.研究表明水杨酸可猝灭BsA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移.水杨酸和BSA分子间的结合常数为6.06×104L/mol,结合数1.08.     

嘧啶酮衍生物和牛血清白蛋白的荧光光谱研究

利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明：嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的.     

荧光猝灭法快速测定环境样品中的邻苯二甲酸二丁酯

用荧光光谱法研究了邻苯二甲酸二丁酯（DBP）与荧光素（HFIn）的荧光性质,建立了一种简单、快速、灵敏测定邻苯二甲酸二丁酯的新方法。结果表明：在pH=6.0的NaAc-HAc缓冲溶液中,加入邻苯二甲酸二丁酯使荧光素的荧光猝灭,体系的激发波长和发射波长分别为487nm和532nm。HFIn的荧光强度差值与DBP的含量在0.2～8.0mg/L范围内呈良好线性关系,检出限为0.092mg/L。应用于水样和一次性塑料袋中痕量邻苯二甲酸二丁酯的测定,结果满意,并进行了加标回收实验。     

黄丹中铜含量的荧光猝灭测定法

用荧光猝灭法对黄丹中铜离子进行测定,考察实验条件的影响及干扰情况,建立测定的最佳条件,为测定黄丹中微量铜离子提供一种灵敏、快速的新方法。     

β-环糊精增敏荧光猝灭法测定水中微量银离子

银离子和盐酸萘乙二胺(NNE)的活性氨基有很好的配位络合作用,在pH=5.80的乙酸-乙酸钠缓冲溶液中可形成金属配合物NNE-Ag导致荧光强度发生猝灭,因其降低NNE分子的极性,有利于分子中的萘环进入β-环糊精的疏水空腔中,使体系的荧光强度猝灭更加明显。据此建立β-环糊精增敏NNE荧光猝灭测定银离子的方法。考察了pH值、反应介质、反应时间和β-环糊精用量等条件对体系的荧光强度影响。结果表明,在β-环糊精存在条件下,银离子可以使NNE的荧光强度发生较明显的猝灭,荧光猝灭程度与Ag离子的浓度在0-28μmol/L范围内呈良好线性,回归方程为I0/I=0.99363+0.01108C(C的单位为μmol/L),r=0.9985,检出限为2.35×10-4mol/L。将该方法用于水样中银离子的测定,得到较满意的结果。     

阿德福韦酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

本文利用荧光光谱法研究并确定了药物阿德福韦酯与牛血清白蛋白的作用机制,研究结果表明:低温时两者间的作用机制为静态猝灭,而在较高温度和较大浓度时表现为静态和动态混合猝灭方式.求得它们在15℃和25℃下结合常数分别为K1=2.534×104L/mol和K2=1.968×104L/mol,结合位点数分别为n1=0.836和n2=0.442;根据不同温度下的结合常数求得阿德福韦酯与牛血清白蛋白的热力学参数(15℃)为:ΔH=2.44 KJ.mol-1、ΔS=93.59 J.mol-1.K-1,其主要结合作用力的类型为疏水作用力,并讨论了药物对蛋白构象的影响.     

吖啶橙荧光法测定牛血清白蛋白

吖啶橙在十二烷基硫酸钠介质中存在单体、二聚体形态之间的平衡,蛋白质的加入可使吖啶橙的平衡向单体转化,导致体系荧光增强,其荧光增强的强度△I与蛋白质的浓度在一定范围内呈线性关系,可用于蛋白质的定量测定。对于牛血清白蛋白,线性范围为0—34μg·mL-1,检出限为0.126μg·mL-1。建立了荧光光度法测定痕量牛血清白蛋白的新方法。     

茜素红S标记分光光度法测定微量人血清白蛋白

研究有机染料茜素红S（alizarin red S,ARS）与牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）、人血清白蛋白（human serum albumin,HSA）的结合反应,选择实验的最佳条件：PH=5．10的B—R缓冲溶液3．00mL,4．00mL5．0×10-4mol／L茜素红S溶液．反应20min后,体系的吸光度很稳定,在入λ=420nm处有最大吸收峰,并且随着牛血清白蛋白（BSA）,人血清白蛋白（HSA）的加入,茜素红S的吸收峰下降．因此以茜素红S为标记物,根据其在波长420nm处吸收峰下降的程度,可用于定量测定BSA和HSA．测量BSA的线性响应范围为0～32．0μg／mL,相关系数为0．9987,测量BSA的线性响应范围为0～28．0μg／mL,相关系数为0．9968．该方法具有较高的灵敏度和选择性,用于实际试样分析,实验结果令人满意．     

荧光法研究司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用

在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm．     

茜素黄R与牛血清白蛋白光谱学及分子对接研究

在中性条件下,利用紫外可见分光光谱法和分子对接技术研究了偶氮类小分子染料茜素黄R与牛血清白蛋白的相互作用。紫外可见光谱表明,茜素黄R与牛血清白蛋白键合形成的复合物最大吸收波长为386nm,比茜素黄R红移了13nm,二者的结合摩尔比约为1:1,表观摩尔吸光系数为8.70×103dm3·mol-1·cm-1。结合分子模拟技术研究复合物的结合模式和键合机制,判定茜素黄R在牛血清白蛋白上的结合位置位于site I结合位点,讨论二者之间的作用力以静电作用为主,同时也包括疏水作用和氢键。分子对接模拟结果与实验结论一致。     

在牛血清蛋白和琼脂体系中合成羟基磷灰石

合成具有生物活性和生物相容性的羟基磷灰石是医学、生物材料领域的重要研究方向,吸引了人们的研究兴趣.本文在牛血清蛋白（BSA）和琼脂存在下采用扩散法用CaCl2、Na3PO4作为原料合成了羟基磷灰石晶体,用粉末XRD衍射方法和红外光谱对合成的晶体进行了表征,同时用扫描电镜观察了生成的晶体的形貌.研究发现,在反应条件下合成的是羟基磷灰石晶体.     

荧光猝灭法研究2,6-二(邻甲基苯亚甲基)环己酮与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱研究了2,6-二(邻甲基苯亚甲基)环己酮(用A表示)与牛血清白蛋白(BSA)间的结合作用,确定了A对BSA的荧光猝灭过程的猝灭机理.测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数.结果表明A与BSA以1:1的比例结合形成复合物,结合过程主要是熵驱动,相互作用主要为疏水作用力.     

牛血清白蛋白二级结构构象的红外光谱研究

研究了BSA(bovine serum albumin,牛血清白蛋白)及其水溶液的红外光谱,通过傅里叶自转积谱分析,对上述红外光谱的二级结构构象进行了指认.结果表明,BSA处于水溶液状态与固态时的二级结构是不同的.随着溶液浓度的降低(3.241×10-1～4.032×10-2g·ml-1),酰胺Ⅰ带二级结构子峰存在明显的位移现象,即1609.86 cm-1位移到1608.24cm-1,1633.85位移到1638.36 cm-1,1653.69 cm-1位移到1656.10 cm-1,1681.16 cm-1位移到1674.87 cm-1,1694.88 cm-1位移到1690.78 cm-1,而1621.50 cm-1附近的子峰位移现象不明显.     

牛血清白蛋白和苯甲酸钠相互作用的荧光光谱研究

利用荧光光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)与苯甲酸钠(SB)的相互作用,结果表明,随着苯甲酸钠浓度的增加,BSA荧光强度逐渐减弱。二者以1:1的结合比结合,考察了不同pH、离子强度、不同金属离子,表面活性剂的条件下,苯甲酸钠与BSA的结合情况。     

荧光光谱研究CBAP与人血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了不同温度下4-(2-羧基苯偶氮)-连苯三酚(CBAP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,CBAP对HSA的荧光猝灭属静态猝灭.通过288、293、298 K时的荧光猝灭,得出CBAP与HSA的结合常数K分别为1.62×106,3.97×105和3.56×105,结合位点数n=0.92(平均值).据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出CBAP与HSA的结合距离r=1.44 nm,由热力学参数焓变和熵变,推断两者反应时氢键和范德华力可能起主要作用.运用同步荧光和三维荧光技术分析了CBAP对HSA构象的影响,表明CBAP的加入改变了HSA中酪氨酸残基和色氨酸残基的构象.