荧光光谱法研究水杨酸和牛血清白蛋白之间的相互作用

应用荧光光谱法研究了水杨酸和牛血清白蛋白(BsA)分子间的相互作用.研究表明水杨酸可猝灭BsA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移.水杨酸和BSA分子间的结合常数为6.06×104L/mol,结合数1.08.     

Co(Ⅱ)与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

通过研究Co2 对人血清白蛋白内源荧光的辞灭，探讨了Co2 对人血清白蛋白的荧光碎灭机理，并得到了人血清白蛋白第一类Co（Ⅱ）结合部位与214位色氨酸残基间的距离．     

Cu（Ⅱ）与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

利用荧光光谱技术,从分子水平上研究了模拟生理条件下Cu2＋与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。实验结果表明,Cu2＋使得内部疏水区域的色氨酸（Trp）等芳香环氨基酸逐步暴露出来,在荧光光谱中表现为BSA内源荧光的猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。Cu2＋与BSA的结合常数为8.73×104,结合比为1：1。     

血清白蛋白的功能及与金属离子相互作用的评述

本棕及了血清白蛋白的功能，以及人血清白蛋白（HSA）和牛血清白蛋白（BSA）与金属离子相互作用的情况，论及了近期研究成果及未来展望。     

荧光光谱法研究磺脲类降糖药物与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了模拟生理条件下磺脲类降糖药物格列美脲、格列本脲与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:格列美脲、格列本脲均对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭机理均为静态猝灭.根据不同温度(298/297,302,310K)下格列美脲、格列本脲与BSA作用的荧光强度,由修正的Stern-Volmer方程计算了二者与BSA反应的结合常数,其值分别为2.239×105,1.857×105,1.247×105 L·mol-1和1.549×105,0.825 2×105,0.386 5×105 L·mol-1.根据van’t Hoff方程计算了反应的热力学参数,并讨论了格列美脲、格列本脲与BSA的主要作用力类型,其结果表明二者与BSA间的作用主要为氢键和范德华力.     

牛血清白蛋白BSA与维生素A1的相互作用

文章通过荧光光谱技术研究了维生素A1与牛血清白蛋白BSA的相互作用。结果表明：维生素A1的加入引起了牛血清白蛋白的荧光光谱的静态猝灭,计算了结合常数,推测了维生素A1与BSA结合的位点和驱动力。     

荧光光谱法研究盐酸青藤碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究黄豆苷原与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法在pH7.4的PBS中研究了黄豆苷原（Daidzein,Da）与牛血清白蛋白（bovine serum albu-min,BSA）的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L.mol-1,5.70×104L.mol-1,5.29×104L.mol-1和5.69×104L.mol-1.焓变为0.2969 kJ.mol-1,熵变为91.78为J.mol-1.K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究对于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义.     

牛血清白蛋白荧光猝灭法测定药物中的头孢他美酯

[目的]应用牛血清白蛋白荧光猝灭法建立一种测定药物中头孢他美酯含量的新方法。[方法]牛血清白蛋白（BSA）具有很强的内源荧光性,而头孢他美酯溶液本身不产生荧光。当头孢他美酯与BSA结合后,会导致其荧光强度下降。BSA在λex=342nm处的荧光猝灭程度与头孢他美酯的量在一定浓度范围内呈良好的线性关系,据此建立测定药品中头孢他美酯含量的新方法。[结果]该结合物的最大发射波长为λmax=342nm,与头孢他美酯摩尔浓度在2．07×10^-6-2．58×10—5mol·L^-1范围内线性关系良好。其线性回归方程为△F=1．9684×10^7Ccp＋25．6288,相关系数r=0．9958,检出限为1．01×10^-7mol·L^-1,RSD为0．66％,加标回收率为85．0％-100．99／6。[结论]本方法操作简便、快速,用于实际样本的测定,结果满意。     

荧光光谱法研究间-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

文章采用荧光光谱技术研究了在不同的酸度和温度条件下,间-硝基苯胺与牛血清白蛋白间的相互作用机制.采用荧光猝灭法讨论了不同pH条件下邻硝基苯胺与牛血清白蛋白间的猝灭类型,计算了不同温度和pH条件下的结合常数,并根据热力学参数确定了其主要结合作用力的类型.研究结果表明,间-硝基苯胺对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,符合静态猝灭机理,二者之间的结合作用力主要是范德华力.     

人血清白蛋白与番红花红T的相互作用研究

研究了人血清白蛋白与番红花红T的结合反应特征。荧光光谱显示番红花红T对人血清白蛋白的荧光有猝灭作用。用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数处理实验数据。得到一定温度下的动态猝灭常数和静态猝灭结合常数、反应的热力学参数和结合位点数。根据Fǒster能量转移原理计算了番红花红T与人血清白蛋白的结合距离r=2.80nm。     

荧光法研究司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用

在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm．     

荧光光谱法研究芥子碱与人血清蛋白的相互作用

在模拟生理条件下(pH=7.4),采用荧光光谱法研究了芥子碱与人血清蛋白(HSA)的相互作用。结果表明芥子碱可以使人血清蛋白的内源荧光发生猝灭。根据Stern-Volmer方程计算得到不同温度下的荧光猝灭常数,在296～303 K温度范围为静态猝灭,303~310 K为动态猝灭;由Lineweaver-Burk双倒数方程得出不同温度下芥子碱和HSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n),并计算得到其荧光猝灭的吉布斯自由能(G)和熵值(S),其结果表明芥子碱与人血清蛋白的作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发反应。在296~303 K时两者凭借氢键和范德华力进行结合,在303~310 K温度范围两者的主作用力为疏水作用。     

N-十六烷基-羟乙基-二甲基溴化铵与牛血清白蛋白的结合作用

用荧光光谱法研究了298K时Tris-HC l缓冲溶液（pH=7.1）中季铵盐类表面活性剂N-十六烷基-羟乙基-二甲溴化铵（CHDAB）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用.考察了BSA浓度对结合作用的影响,用Stern-Volmer方程探讨了CHDAB在浓度较低区域与BSA的作用机制,用位点结合模型计算了CHDAB与BSA结合反应的结合常数KA和结合位点数n,用同步荧光技术考察了CHDAB对BSA构象的影响.结果表明：CHDAB对BSA的内源荧光有猝灭作用,并导致其最大发射波长蓝移;相同温度下,BSA浓度越小,其Stern-Volmer猝灭常数Ksv越大,CHDAB对BSA的猝灭作用越强,同时其结合常数也越大,结合越强;同步荧光光谱表明CHDAB对BSA构象产生了一定影响.     

荧光光谱研究CBAP与人血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了不同温度下4-(2-羧基苯偶氮)-连苯三酚(CBAP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,CBAP对HSA的荧光猝灭属静态猝灭.通过288、293、298 K时的荧光猝灭,得出CBAP与HSA的结合常数K分别为1.62×106,3.97×105和3.56×105,结合位点数n=0.92(平均值).据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出CBAP与HSA的结合距离r=1.44 nm,由热力学参数焓变和熵变,推断两者反应时氢键和范德华力可能起主要作用.运用同步荧光和三维荧光技术分析了CBAP对HSA构象的影响,表明CBAP的加入改变了HSA中酪氨酸残基和色氨酸残基的构象.     

吖啶橙荧光法测定牛血清白蛋白

吖啶橙在十二烷基硫酸钠介质中存在单体、二聚体形态之间的平衡,蛋白质的加入可使吖啶橙的平衡向单体转化,导致体系荧光增强,其荧光增强的强度△I与蛋白质的浓度在一定范围内呈线性关系,可用于蛋白质的定量测定。对于牛血清白蛋白,线性范围为0—34μg·mL-1,检出限为0.126μg·mL-1。建立了荧光光度法测定痕量牛血清白蛋白的新方法。     

拉米夫定与牛血清白蛋白的作用机制

用荧光和紫外光谱法研究Tris-HCl缓冲溶液中拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)作用机制.测定了不同温度下拉米夫定对BSA的荧光猝灭光谱,并对其猝灭机制进行了讨论,认为拉米夫定对BSA的猝灭为静态猝灭;运用位点结合模型,计算得到298K时拉米夫定与BSA结合常数KA为1.79×105L.mol-1和结合位点数n为1.04,说明二者存在一定相互作用,其作用力主要为氢键或范德华力;根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,求得拉米夫定在BSA上距色氨酸残基的距离r为2.21nm;最后通过同步荧光光谱发现拉米夫定对BSA构象产生了一定的影响.     

嘧啶酮衍生物和牛血清白蛋白的荧光光谱研究

利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明：嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的.     

茜素黄R与牛血清白蛋白光谱学及分子对接研究

在中性条件下,利用紫外可见分光光谱法和分子对接技术研究了偶氮类小分子染料茜素黄R与牛血清白蛋白的相互作用。紫外可见光谱表明,茜素黄R与牛血清白蛋白键合形成的复合物最大吸收波长为386nm,比茜素黄R红移了13nm,二者的结合摩尔比约为1:1,表观摩尔吸光系数为8.70×103dm3·mol-1·cm-1。结合分子模拟技术研究复合物的结合模式和键合机制,判定茜素黄R在牛血清白蛋白上的结合位置位于site I结合位点,讨论二者之间的作用力以静电作用为主,同时也包括疏水作用和氢键。分子对接模拟结果与实验结论一致。