酶法提取罗非鱼鱼鳍胶原蛋白的研究

文章对罗非鱼鱼鳍胶原蛋白的提取进行研究。通过单因素试验研究鱼鳍胶原蛋白提取的不同因素影响作用,并通过正交试验确定胃蛋白酶酶法提取胶原蛋白的最佳工艺。研究结果表明,在酶解时间6h、底物浓度5％、酶量5500U／g、pH为1．80和温度为40℃的条件下,胃蛋白酶水解罗非鱼鱼鳍效果较好。正交试验表明,酶法提取反应主要因素影响的顺序为：反应时间〉酶量〉底物浓度。     

浆蜂同本地意蜂工蜂中肠胃蛋白酶活力的比较研究

工蜂对蜂粮的消化利用情况,对蜂群的王浆产量有一定的影响.蜂粮的消化吸收主要在中肠中进行.工蜂中肠胃蛋白酶活力随日龄的变化而改变.产浆量较高的浆蜂与本地意蜂相比,工蜂中肠胃蛋白酶活力无显著差异.     

胃、十二指肠溃疡患者血清胃蛋白酶原(PG)的检验结果评价

目的对胃、十二指肠溃疡患者血清胃蛋白酶原的检验结果进行分析,为临床判断良性溃疡和胃癌提供科学依据。方法以我院2015年12月-2016年12月收治的50例胃、十二指肠溃疡患者和50例胃癌患者以及50例正常健康人为研究对象,对其血清胃蛋白酶原的检验结果进行整理分析,从而得到通过分析血清胃蛋白酶原的数据判断患者疾病情况的依据。结果胃、十二指肠溃疡患者的血清胃蛋白酶原的指数偏高,与其他两组有明显差异,胃癌患者的血清胃蛋白酶原的指数偏低,与其他两组有明显差异。结论通过血清胃蛋白酶原检验结果对这三种病态的判断有较高的临床应用价值。     

多重周期饥饿对奥尼罗非鱼体内蛋白酶活力影响

研究了多重周期饥饿对奥尼罗非鱼(Oreochromis niloticus×O.Areus.)肝胰脏及胃肠内蛋白酶活性的影响.分成4组:对照组、饥饿1 d投喂6 d(实验1组)、饥饿2 d投喂5 d(实验2组)和饥饿3 d投喂4 d(实验3组),实验持续56d.结果显示:循环饥饿处理和恢复投喂后,肝胰脏内胰蛋白酶的活力表现高度一致,实验1组均显著高于对照组和实验3组(P<0.05);胃肠内胰蛋白酶活力随循环饥饿时间的延长逐渐下降,恢复投喂后实验1组胃肠内胰蛋白酶活力显著高于其它三组(P<0.05);肝胰脏和胃肠内胃蛋白酶活力随循环饥饿时间延长均逐步下降,恢复投喂后肝胰脏及胃肠内胃蛋白酶活力从高至低依次为:实验1组、实验2组、实验3组和对照组.     

胃为何不会消化自己

人们吃下食物,是先要经过口腔和柔软的食管,然后进入消化道最宽大部分--胃,胃是人体消化食物的主要器官之一(图甲、乙),它能蠕动,把食物磨烂.     

浆蜂同本地意蜂工蜂中肠胃蛋白酶活力的比较研究

工蜂对蜂粮的消化利用情况。对蜂群的王浆产量有一定的影响。蜂粮的消化吸收主要在中肠中进行，工蜂中肠胃蛋白酶活力随日龄的变化而改变，产浆量较高的浆蜂与本地意蜂相比，工蜂中肠胃蛋白酶活力无显著差异。     

胃、十二指肠溃疡患者血清胃蛋白酶原(PG)的检验结果评价

目的对胃、十二指肠溃疡患者血清胃蛋白酶原的检验结果进行分析,为临床判断良性溃疡和胃癌提供科学依据。方法以我院2015年12月-2016年12月收治的50例胃、十二指肠溃疡患者和50例胃癌患者以及50例正常健康人为研究对象,对其血清胃蛋白酶原的检验结果进行整理分析,从而得到通过分析血清胃蛋白酶原的数据判断患者疾病情况的依据。结果胃、十二指肠溃疡患者的血清胃蛋白酶原的指数偏高,与其他两组有明显差异,胃癌患者的血清胃蛋白酶原的指数偏低,与其他两组有明显差异。结论通过血清胃蛋白酶原检验结果对这三种病态的判断有较高的临床应用价值。     

胃蛋白酶诱导碳酸钙结晶的研究

钙盐通常出现在各种类型的胆结石中。基质蛋白质被公认为生物矿化的重要因素。许多研究表明蛋白质在胆结石的形成过程中起到了非常重要的作用,为此选用了胃蛋白酶作为添加剂在仿生物环境的条件下诱导碳酸钙的生成,更有利于研究胆结石中碳酸钙形成的可能机理。FT-IR,XRD和SEM测试结果表明,不同浓度的胃蛋白酶诱导了不同形貌的碳酸钙的生成,但这些结晶都属于方解石型碳酸钙。     

酶的化学本质

1问题的提出 高中生物学教材中指出“酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物,其中,胃蛋白酶、唾液淀粉酶等绝大多数的酶是蛋白质,少数酶是RNA”。这里的“少数”的酶究竟是指什么酶呢？     

Extraction and Isolation of Type Ⅰ Ⅲ and Ⅴ Collagens and Their SDS-PAGE Analyses

Type Ⅰ,Ⅲ and Ⅴ collagens were extracted from bovine dermis and cornea by using pepsin treatment in acetic acid solution,followed by salt precipitation and dialysis,to purify and isolate each type of collagens.The preparation process was analyzed by using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE).A reducing agent,2-mercaptoethanol,was used to remove disulfide bonds and analyze the structure of the bonds involved between α chains in some types of collagens.The use of delayed reducing methods resulted in the difference between α1(Ⅲ) and α1(Ⅰ) chains in a mixture containing type Ⅰ and Ⅲ collagens.The structure of disulfide bonds among α chains exists potentially in type Ⅴ collagen prepared from the pepsin-treatment extraction at 4℃,which differs from type Ⅲ collagen in relation to the locations of disulfide bonds.Compared with pepsin-treated collagen at 4℃,the relative molecular weights of α1(Ⅴ) and α2(Ⅴ) chains treated at room temperature decrease by 4.6% and 6.0%,respectively.It is concluded that type Ⅰ,Ⅲ and Ⅴ collagens can be prepared from bovine dermis and cornea by the use of pepsin treatment,salt precipitation and dialysis.The interchain disulfide bonds lie potentially near the edges of termini of type Ⅴ collagen molecules in extracellular matrix,and a small number of interchain crosslinks exist in type Ⅴ collagen.