阿尔茨海默病中β-淀粉样蛋白的研究进展

作为老年性痴呆的主要类型,阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)的病理特征包括大脑局部,尤其是海马和皮层神经元退行性病变化,细胞内神经原纤维缠结和细胞外老年斑沉淀(淀粉样斑块).其中淀粉样斑块的核心是β淀粉样蛋白(amyloid β-peptide,Aβ).随着对AD研究的深入,越来越多的证据显示Aβ可能是AD发生的原发性病理因子.由于Aβ产生和清除之间的平衡逐渐改变,聚集态的Aβ累积引发连串的复杂反应,最终出现神经元功能失调,死亡,斑块形成,神经原纤维缠结等病理现象.但Aβ究竟是通过什么样的分子途径引发AD的,Aβ作用的部位在哪里,Aβ毒性与其聚集状的关系等等问题还未能完全揭示.结合近年来实验和模拟的结果,综述了Aβ最新的研究进展.     

DSS1对蛋白质PCID2构象隐定性影响的分子动力学研究

PCID2和DSS1是TREX2复合体中的成分,DSS1作为子复合体之间的粘合剂在复合体中主要与PCID2结合．研究发现,DSS1在复合体中起稳定PCID2的作用．利用分子动力学模拟研究无序蛋白DSS1与PCID2的相互作用,结果表明：未结合DSS1的单体PCID2蛋白构象不稳定,与DSS1结合后的PCID2蛋白构象明显变得更稳定,特别是与DSS1结合处的构象,与实验得出的结论一致．研究DSS1对PCID2的作用,不仅可以为了解PCI蛋白提供分子基础,也为深入了解TREX复合体在核酸输出中的功能提供帮助．     

DSS1对蛋白质PCID2构象稳定性影响的分子动力学研究

PCID2和DSS1是TREX2复合体中的成分,DSS1作为子复合体之间的粘合剂在复合体中主要与PCID2结合.研究发现,DSS1在复合体中起稳定PCID2的作用.利用分子动力学模拟研究无序蛋白DSS1与PCID2的相互作用,结果表明:未结合DSS1的单体PCID2蛋白构象不稳定,与DSS1结合后的PCID2蛋白构象明显变得更稳定,特别是与DSS1结合处的构象,与实验得出的结论一致.研究DSS1对PCID2的作用,不仅可以为了解PCI蛋白提供分子基础,也为深入了解TREX复合体在核酸输出中的功能提供帮助.     

基于生物分子构象变化的生物传感策略研究获进展

如何实现生物分子在传感界面上的偶联．并充分发挥生物分子高特异性的识别能力是生物传感器领域当前的关键问题。针对这一问题,上海应用物理所物理生物学实验室樊春海课题组采用了基于分子构象变化的传感策略,取得了很好的效果,     

导数紫外光谱法研究pH诱导牛血清蛋白 构象变化

采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白(BSA)中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3~12区间的构象变化.研究结果表明,BSA在等电点(pH值 4.7)附近时构象变化较大;而在pH 值5.7~10区间,构象变化较小;在强酸(pH值2.3)和强碱(pH值12)环境中,BSA构象变化非常明显.同时还发现,BSA质量浓度也在一定程度上影响其构象.     

导数紫外光谱法研究pH诱导牛血清蛋白构象变化

采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白(BSA)中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3~12区间的构象变化.研究结果表明,BSA在等电点(pH值 4.7)附近时构象变化较大;而在pH 值5.7~10区间,构象变化较小;在强酸(pH值2.3)和强碱(pH值12)环境中,BSA构象变化非常明显.同时还发现,BSA质量浓度也在一定程度上影响其构象.